今天來跟大家分享一下胰蛋白酶的物化性質(zhì)是什么吧
胰蛋白酶是從牛、豬、羊的胰臟提取,純化獲得的結(jié)晶,再制成的凍干制劑。易溶于水,不溶于三氯甲烷、乙醇等有機溶劑。在pH1.8時,短時間煮沸幾乎不失活;在堿溶液中加熱則變性沉淀,Ca2+有保護和激活作用,胰蛋白酶的等電點為pH10.1。
牛胰蛋白酶原有229個氨基酸組成,含6對二硫鍵,其氨基酸排列順序和晶體結(jié)構(gòu)已被闡明。在腸激酶活自身催化下,酶原的N末端賴氨酸與異亮氨酸殘基之間的肽鍵被水解,釋放出來纈-天-天-天-天-賴6肽,生成有活性的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸殘基223個,分子量23800 ,活性部位的絲氨酸殘基是*的絲氨
豬胰蛋白酶的化學(xué)結(jié)構(gòu)與牛胰蛋白酶十分相似,在氨基酸殘基排列順序中,只有41個氨基酸殘基不同,但分子構(gòu)型有很大區(qū)別。沉降系數(shù)S20W為2.77S,pI=10.8,熱穩(wěn)定性較牛胰蛋白酶穩(wěn)定,Ca2+對酶的保護作用不及牛羊的明顯,無螯合Ca2+的中心部位。有6對二硫鍵,斷裂1~2個鍵,均不至于破壞酶分子的完整結(jié)構(gòu)而保護了酶的活性。酶的活力分別相當(dāng)于牛的72%及羊的61%。
羊胰蛋白酶與牛、豬的相似,但其活力略高于牛和豬的。
胰蛋白酶專一作用有堿性氨基酸精氨酸及賴氨酸羧基所組成的肽鍵。酶本身很容易自溶,由原先的β-胰蛋白酶酶轉(zhuǎn)化為α-胰蛋白酶,再進一步降解為擬胰蛋白酶,乃至碎片,活力也逐步下降而喪失。
除存在于脊椎動物外,還存在于蠶、海盤車、蝲姑、放線菌等范圍廣泛的生物體中。另外與高等動物的血液凝固和炎癥等有關(guān)的凝血酶、纖溶酶、舒血管素等蛋白酶在化學(xué)結(jié)構(gòu)和特異性等方面與胰蛋白酶具有密切的關(guān)系,可以認為這些酶是從共同的祖先酶在進化過程中分化而來的。胰糜蛋白酶與彈性蛋白酶在結(jié)構(gòu)和催化機制方面也具有密切關(guān)系,但其特異性則*不同。
胰蛋白酶系自牛、羊或豬胰中提取的一種蛋白水解酶。中國藥品標準規(guī)定按干燥品計算,每1mg 的效價不得少于2500單位。 由牛、羊、豬胰臟提取而得的一種肽鏈內(nèi)切酶,只斷裂賴氨酸或精氨酸的羧基參形成的肽鍵。白色或米黃色結(jié)晶性粉末。溶于水,不溶于乙醇、甘油。分子量24 000,pI 10.5,適pH值7.8~8.5左右。pH>9.0不可逆失活。Ca2+對酶活性有穩(wěn)定作用;重金屬離子、有機磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制劑對其活性有強烈抑制。臨床用于抗炎消腫,工業(yè)上用于皮革制造、生絲處理、食品加工等。